При инфаркте миокарда увеличивается лдг
[06-025]
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая
200 руб.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.
Синонимы русские
Дегидрогеназа молочной кислоты.
Синонимы английские
Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.
Метод исследования
УФ кинетический тест.
Единицы измерения
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Венозную кровь.
Как правильно подготовиться к исследованию?
- Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
- Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
- Не курить в течение 30 минут до исследования.
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.
Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.
При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.
Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.
При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.
Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.
Для чего используется исследование?
- Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
- Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
- Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
- В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
- Для исследования патологий печени и почек.
- Для диагностики поражений мышечной ткани.
Когда назначается исследование?
- При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
- При комплексном профилактическом обследовании пациента.
- При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.
Что означают результаты?
Референсные значения
Возраст, пол | Референсные значения | |
1 – 3 года | ||
3 – 6 лет | ||
6 – 12 лет | ||
12 – 17 лет | ||
> 17 лет | женский | 135 – 214 Ед/л |
мужской | 135 – 225 Ед/л | |
Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:
- инфаркт миокарда,
- легочная эмболия и инфаркт легкого,
- заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
- злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
- лейкозы,
- патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
- болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
- патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
- переломы костей,
- застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
- инфекционный мононуклеоз,
- инфаркт кишечника,
- острый панкреатит,
- инсульт,
- судорожный припадок,
- белая горячка,
- эклампсия,
- травматический шок,
- тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
- ожоговая болезнь,
- пневмоцистная пневмония,
- преждевременная отслойка плаценты,
- гипотиреоз.
Что может влиять на результат?
К повышению результата могут приводить:
- интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
- наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
- применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
- гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
- большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
- некоторые заболевания кожи,
- лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).
Возможные причины снижения результата:
- присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
- лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).
Важные замечания
- Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
- В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
- Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
- Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.
Также рекомендуется
- Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
- Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
- Креатинкиназа общая
- Креатинкиназа MB
- Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)
- Фосфатаза щелочная общая
- Тропонин I
- Миоглобин
Кто назначает исследование?
Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.
Литература
- Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. – 165-166.
- Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
- Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.
Источник
Оглавление темы “Лабораторная диагностика инфаркта миокарда.”:
Трансаминазы при инфаркте миокарда. Лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда.Трансаминазы – ACT и АЛТ – обладают весьма низкой специфичностью и чувствительностью в диагностике ИМ и не рекомендуются к использованию как маркеры ИМ. К примеру, рост ACT часто выявляется и при поражениях печени, и при панкреатитах, и при ТЭЛА, после приема больших доз алкоголя, после внутримышечного введения ЛС. Определение трансаминаз — дешевый метод, но требуется выполнять такие правила: анализ крови должен быть сделан в течение первых 6 ч, а затем в динамике (через 12, 18 и 24 ч). В этих условиях значительно чаше регистрируется увеличение трансаминаз, имеющее диагностическое значение. Если сделан только один анализ (при поступлении больного в стационар), то его результатам не следует доверять. Надо помнить о том, что выход трансаминаз происходит дискретно, в связи с расширением зоны некроза (который имеет определенный темп нарастания). Так, ACT (ее много в скелетных мышцах) повышается через 6—12 ч, пик наблюдают на 2-е сутки, а нормализацию — в конце 1-й (а то даже и в начале 2-й) недели. Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) также содержится во многих органах (и в немалом количестве). Суммарная ЛДГ (имеется 5 изоэнзимов) — поздний маркер ИМ, она реагирует позже, чем остальные ферменты. Ее определение обычно производят у больных, поздно поступающих в стационар (через 48—72 ч от начала ИМ). Изофермент ЛДГ] (его много в сердце) информативнее, ибо его уровень повышается раньше, чем суммарная ЛДГ, а кроме того, может увеличиваться на фоне ее нормальных значений. Обычно ЛДГ определяют, когда видят, что повышена КФК. Уже с 4—6-го ч (а иногда и со 2-го ч) инфаркт миокарда на фоне нормальных значений СОЭ начинает появляться лейкоцитоз — обычно до 12—15-10 /л, нередко со сдвигом формулы влево. Уровень лейкоцитоза лучше, чем лихорадка, отражает размеры некротического очага. Высокий лейкоцитоз (более 20-10 /л) — неблагоприятный прогностический признак. Лейкоцитоз обычно сохраняется 3—4 дня и к концу 1-й недели снижается, если нет осложнений. В тяжелых случаях он длится более 10 дней (особенно, если появляются осложнения).
Со 2-го дня инфаркт миокарда постепенно, медленно начинает повышаться СОЭ (максимум до 30 мм/ч). Пик ее значений отмечается между 12-м днями (к этому времени число лейкоцитов нормализуется — феномен «ножниц»), потом СОЭ нормализуется. Если она превысила 30 мм/ч — «жди осложнений ИМ». Со 2-го дня инфаркт миокарда (иногда уже через 4—8 ч) начинает увеличиваться и температура тела (как неспецифический ответ на некроз миокарда) до невысоких цифр (37,3—38,0 °С), держится в течение 5—6 дней и нормализуется обычно к 6—10-му дню. Интенсивность лихорадки и ее длительность индивидуальны, зависят от обширности ИМ и реактивности организма в целом. Температурной кривой, характерной для ИМ, нет. Обычно (но не всегда) чем больше зона ИМ, тем выше лихорадка (кроме КШ, когда лихорадки нет). Появление лихорадки после ангинозного приступа является важным диагностическим симптомом инфаркта миокарда (отличает его от Ст) и должно настораживать врача. Длительное сохранение ее указывает на формирование осложнений ИМ (тромбоэндокардит, затяжное течение). Регистрация изменений числа лейкоцитов, СОЭ и температуры тела имеет значение в диагностике мелкоочагового инфаркта миокарда, если нельзя опредечить ферменты. Сохраняет свое некоторое диагностическое значение и рост показателей острой фазы воспаления — СРП, фибриногена, сиаловых кислот, альфа2- и у-глобулинов. Для достоверного диагноза инфаркта миокарда необходимо иметь 2 или 3 надежных критерия. Возможны разные комбинации трех ведущих критериев ИМ, поэтому в каждом конкретном варианте необходим свой минимум обследований. ЭКГ-признаки ИМ могут и отсутствовать, поэтому ИМ нужно ставить всегда с учетом динамики клинических симптомов.
Видео урок изменений в анализе крови при инфаркте миокардаПри проблемах с просмотром скачайте видео со страницы Здесь – Также рекомендуем “Дифференциальный диагноз инфаркта миокарда. Острый перикардит. Гипертрофическая кардиомиопатия.” |
Источник
[06-026]
Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)
430 руб.
Определение активности изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ 1, 2), используемое для диагностики инфаркта миокарда, а также других видов повреждения сердечной мышцы.
Результаты выдаются суммарно, а не по каждой фракции.
Синонимы русские
- Изоферменты ЛДГ 1, 2
- Изоформы ЛДГ 1, 2
Синонимы английские
- Lactate dehydrogenase 1, 2
- LDH 1, 2
- LDH, Isoenzymes 1, 2
Метод исследования
УФ-кинетический метод по оксобутирату.
Единицы измерения
МЕ/л (международная единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Венозную кровь.
Как правильно подготовиться к исследованию?
- Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
- Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
- Не курить в течение 30 минут до исследования.
Общая информация об исследовании
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – один из основных ферментов гликолиза, который катализирует окисление L-лактата в пируват. Это внутриклеточный фермент, присутствующий в клетках практически всех крупных органов. ЛДГ обнаружена в головном мозге, почках, печени, легких, лимфатических узлах, миокарде, скелетных мышцах, селезенке, а также в эритроцитах, лейкоцитах и тромбоцитах.
При нарушении целостности клеток ЛДГ поступает в кровь. Активность ЛДГ в разных клетках варьируется (печень – 9 000 ед/г сухого веса, миокард – 25 000, почки – 15 000, скелетные мышцы – 9 000, легкие – 9 500), однако она в среднем примерно в 500 раз выше, чем в сыворотке крови. Таким образом, даже незначительное повреждение клеток указанных органов сопровождается значительным увеличением активности ЛДГ в сыворотке, что может быть измерено в диагностических целях. Благодаря этой особенности ЛДГ – это очень чувствительный маркер. Однако из-за того, что ЛДГ присутствует во многих тканях организма, общая ЛДГ – это не специфичный маркер. Более специфичными маркерами являются изоферменты (изоформы) ЛДГ.
ЛДГ состоит из 4 пептидных цепей двух типов – M(от. англ. muscle) и H(от. англ.heart). Выделяют 5 изоформ ЛДГ, несколько отличающихся по химическим и физическим свойствам. В отличие от общей ЛДГ, изоформы фермента более или менее специфичны для разных тканей.
- ЛДГ-1 (HHHH, H4) – преобладает в сердце, почках и эритроцитах;
- ЛДГ-2 (HHHM, H3M) – в сердце, селезенке и лимфатических узлах;
- ЛДГ-3 (HHMM, H2M2) – в легких;
- ЛДГ-4 (HMMM, HM3) – в поджелудочной железе, плаценте;
- ЛДГ-5 (MMMM, M4) – в печени и скелетных мышцах.
Активность ЛДГ в крови в норме – 200-450 МЕ/л, при этом на долю ЛДГ-1 приходится 19-30 %, ЛДГ-2 – 32-48 %, ЛДГ-3 – 12-22 %, ЛДГ-4 – 5-11 % и ЛДГ-5 – 5-13 %.
Повышение ЛДГ 1 и 2 наиболее характерно для поражений сердца, почек, селезенки, лейкоцитов и эритроцитов, однако в клинической практике оно наиболее часто используется для диагностики заболеваний сердца, в первую очередь инфаркта миокарда. Активность общей ЛДГ и ЛДГ-1 нарастает в течение первых 24-48 часов после инфаркта миокарда, достигает максимума на 2-3-й день, сохраняется высокой в течение 5-10 дней и может быть использована для поздней диагностики инфаркта. Кроме абсолютного значения ЛДГ 1, 2, также исследуют их соотношение. В норме, как указано выше, активность ЛДГ-2 выше, чем активность ЛДГ-1. При инфаркте миокарда наблюдается обратная картина: активность ЛДГ-1 резко возрастает, в то время как активность ЛДГ-2 остается стабильной или возрастает незначительно – феномен, называемый “перекрестом” изоферментов ЛДГ. Перекрест изоферментов ЛДГ является характерным признаком инфаркта миокарда, а нормальное соотношение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 свидетельствует против этого диагноза.
Изменения ЛДГ 1, 2 наблюдаются не только при инфаркте миокарда, но и при других процессах, сопровождающихся повреждением миокарда, в том числе при ишемии, воздействии экстремально низких или высоких температур, голодании, обезвоживании, воздействии бактериальных токсинов или вирусов, при употреблении некоторых лекарственных средств или воздействии химических факторов. Также повышение этих изоферментов описано при интенсивных физических нагрузках (марафонский бег).
Для чего используется исследование?
- Для диагностики инфаркта миокарда и других видов повреждения сердечной мышцы.
Когда назначается исследование?
- При подозрении на инфаркт миокарда;
- при назначении пациенту кардиотоксических лекарственных средств (например, доксорубицина).
Что означают результаты?
Референсные значения: 90 – 180 МЕ/л.
Причины повышения:
- повреждение миокарда (в том числе инфаркт миокарда);
- гемолиз;
- повреждение почек, селезенки, лимфатических узлов.
Причины понижения:
- нормализация на фоне лечения;
- спонтанная нормализация.
Что может влиять на результат?
- Время, прошедшее с момента повреждения;
- объем повреждения (микроинфаркт или обширный инфаркт);
- наличие сопутствующих заболеваний;
- прием некоторых лекарственных средств (аспирин, этиловый спирт, анестетики и другие);
- интенсивная физическая нагрузка, голодание, обезвоживание.
Важные замечания
- В настоящее время анализ на ЛДГ 1, 2 – это дополнительное исследование для диагностики инфаркта миокарда;
- результат анализа следует оценивать с учетом всех значимых анамнестических, дополнительных лабораторных и инструментальных данных.
Также рекомендуется
- Тропонин I
- Креатинкиназа MB
- Липидограмма
- Скорость оседания эритроцитов (СОЭ)
- Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая
Кто назначает исследование?
Терапевт, врач общей практики, кардиолог.
Литература
- Drent M., Cobben N. A., Henderson R. F., Wouters E. F., van Dieijen-Visser M. Usefulness of lactate dehydrogenase and its isoenzymes as indicators of lung damage or inflammation. Eur Respir J. 1996 Aug;9(8):1736-42.
- Lott J. A., Stang J. M. Serum enzymes and isoenzymes in the diagnosis and differential diagnosis of myocardial ischemia and necrosis. Clin Chem. 1980 Aug;26(9):1241-50.
Источник