Лдг в диагностике инфаркта миокарда

[06-026]
Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

430 руб.

Определение активности изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ 1, 2), используемое для диагностики инфаркта миокарда, а также других видов повреждения сердечной мышцы.

Результаты выдаются суммарно, а не по каждой фракции.

Синонимы русские

Изоферменты ЛДГ 1, 2
Изоформы ЛДГ 1, 2

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase 1, 2
LDH 1, 2
LDH, Isoenzymes 1, 2

Метод исследования

УФ-кинетический метод по оксобутирату.

Единицы измерения

МЕ/л (международная единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – один из основных ферментов гликолиза, который катализирует окисление L-лактата в пируват. Это внутриклеточный фермент, присутствующий в клетках практически всех крупных органов. ЛДГ обнаружена в головном мозге, почках, печени, легких, лимфатических узлах, миокарде, скелетных мышцах, селезенке, а также в эритроцитах, лейкоцитах и тромбоцитах.

При нарушении целостности клеток ЛДГ поступает в кровь. Активность ЛДГ в разных клетках варьируется (печень – 9 000 ед/г сухого веса, миокард – 25 000, почки – 15 000, скелетные мышцы – 9 000, легкие – 9 500), однако она в среднем примерно в 500 раз выше, чем в сыворотке крови. Таким образом, даже незначительное повреждение клеток указанных органов сопровождается значительным увеличением активности ЛДГ в сыворотке, что может быть измерено в диагностических целях. Благодаря этой особенности ЛДГ – это очень чувствительный маркер. Однако из-за того, что ЛДГ присутствует во многих тканях организма, общая ЛДГ – это не специфичный маркер. Более специфичными маркерами являются изоферменты (изоформы) ЛДГ.

ЛДГ состоит из 4 пептидных цепей двух типов – M(от. англ. muscle) и H(от. англ.heart). Выделяют 5 изоформ ЛДГ, несколько отличающихся по химическим и физическим свойствам. В отличие от общей ЛДГ, изоформы фермента более или менее специфичны для разных тканей.

ЛДГ-1 (HHHH, H4) – преобладает в сердце, почках и эритроцитах;
ЛДГ-2 (HHHM, H3M) – в сердце, селезенке и лимфатических узлах;
ЛДГ-3 (HHMM, H2M2) – в легких;
ЛДГ-4 (HMMM, HM3) – в поджелудочной железе, плаценте;
ЛДГ-5 (MMMM, M4) – в печени и скелетных мышцах.

Активность ЛДГ в крови в норме – 200-450 МЕ/л, при этом на долю ЛДГ-1 приходится 19-30 %, ЛДГ-2 – 32-48 %, ЛДГ-3 – 12-22 %, ЛДГ-4 – 5-11 % и ЛДГ-5 – 5-13 %.

Повышение ЛДГ 1 и 2 наиболее характерно для поражений сердца, почек, селезенки, лейкоцитов и эритроцитов, однако в клинической практике оно наиболее часто используется для диагностики заболеваний сердца, в первую очередь инфаркта миокарда. Активность общей ЛДГ и ЛДГ-1 нарастает в течение первых 24-48 часов после инфаркта миокарда, достигает максимума на 2-3-й день, сохраняется высокой в течение 5-10 дней и может быть использована для поздней диагностики инфаркта. Кроме абсолютного значения ЛДГ 1, 2, также исследуют их соотношение. В норме, как указано выше, активность ЛДГ-2 выше, чем активность ЛДГ-1. При инфаркте миокарда наблюдается обратная картина: активность ЛДГ-1 резко возрастает, в то время как активность ЛДГ-2 остается стабильной или возрастает незначительно – феномен, называемый “перекрестом” изоферментов ЛДГ. Перекрест изоферментов ЛДГ является характерным признаком инфаркта миокарда, а нормальное соотношение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 свидетельствует против этого диагноза.

Изменения ЛДГ 1, 2 наблюдаются не только при инфаркте миокарда, но и при других процессах, сопровождающихся повреждением миокарда, в том числе при ишемии, воздействии экстремально низких или высоких температур, голодании, обезвоживании, воздействии бактериальных токсинов или вирусов, при употреблении некоторых лекарственных средств или воздействии химических факторов. Также повышение этих изоферментов описано при интенсивных физических нагрузках (марафонский бег).

Для чего используется исследование?

Для диагностики инфаркта миокарда и других видов повреждения сердечной мышцы.

Когда назначается исследование?

При подозрении на инфаркт миокарда;
при назначении пациенту кардиотоксических лекарственных средств (например, доксорубицина).

Что означают результаты?

Референсные значения: 90 – 180 МЕ/л.

Причины повышения:

повреждение миокарда (в том числе инфаркт миокарда);
гемолиз;
повреждение почек, селезенки, лимфатических узлов.

Причины понижения:

нормализация на фоне лечения;
спонтанная нормализация.

Что может влиять на результат?

Время, прошедшее с момента повреждения;
объем повреждения (микроинфаркт или обширный инфаркт);
наличие сопутствующих заболеваний;
прием некоторых лекарственных средств (аспирин, этиловый спирт, анестетики и другие);
интенсивная физическая нагрузка, голодание, обезвоживание.

Важные замечания

В настоящее время анализ на ЛДГ 1, 2 – это дополнительное исследование для диагностики инфаркта миокарда;
результат анализа следует оценивать с учетом всех значимых анамнестических, дополнительных лабораторных и инструментальных данных.

Также рекомендуется

Тропонин I
Креатинкиназа MB
Липидограмма
Скорость оседания эритроцитов (СОЭ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

Кто назначает исследование?

Терапевт, врач общей практики, кардиолог.

Литература

Drent M., Cobben N. A., Henderson R. F., Wouters E. F., van Dieijen-Visser M. Usefulness of lactate dehydrogenase and its isoenzymes as indicators of lung damage or inflammation. Eur Respir J. 1996 Aug;9(8):1736-42.
Lott J. A., Stang J. M. Serum enzymes and isoenzymes in the diagnosis and differential diagnosis of myocardial ischemia and necrosis. Clin Chem. 1980 Aug;26(9):1241-50.

Источник

[06-025]
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая

200 руб.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Синонимы русские

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

Метод исследования

УФ кинетический тест.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
Для исследования патологий печени и почек.
Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
При комплексном профилактическом обследовании пациента.
При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол		Референсные значения

1 – 3 года
3 – 6 лет
6 – 12 лет
12 – 17 лет
> 17 лет	женский	135 – 214 Ед/л
	мужской	135 – 225 Ед/л

Причины повышения активности лактатдегидрогеназы общей:

инфаркт миокарда,
легочная эмболия и инфаркт легкого,
заболевания крови, сопровождающиеся гемолизом (гемолитическая, пернициозная, мегалобластическая, серповидно-клеточная анемии, эритремия),
злокачественные новообразования различных локализаций (рак яичек, рак печени, лимфома, метастазы в костную ткань и печень и т. д.),
лейкозы,
патология печени (вирусные и токсические гепатиты, цирроз печени, обтурационная желтуха, алкогольная болезнь печени),
болезни почек (инфаркт почки, гломерулонефрит, пиелонефрит),
патология мышц (мышечная дистрофия, травма, атрофия),
переломы костей,
застойная сердечная недостаточность, острая коронарная недостаточность (без инфаркта), миокардит (умеренное повышение фермента),
инфекционный мононуклеоз,
инфаркт кишечника,
острый панкреатит,
инсульт,
судорожный припадок,
белая горячка,
эклампсия,
травматический шок,
тяжелые состояния, сопровождающиеся гипоксией, гипер- и гипотермией,
ожоговая болезнь,
пневмоцистная пневмония,
преждевременная отслойка плаценты,
гипотиреоз.

Что может влиять на результат?

К повышению результата могут приводить:

интенсивные физические нагрузки незадолго до исследования,
наличие у пациента протезированного клапана сердца (гемолиз эритроцитов вследствие повреждения клеток створками клапана),
применение электроимпульсной терапии незадолго до исследования,
гемодиализ (в связи с удалением ингибиторов фермента – мочевины во время процедуры),
большое количество тромбоцитов (тромбоцитоз),
некоторые заболевания кожи,
лекарственные средства, повышающие активность ЛДГ (анестетики, аспирин, вазопрессин, вальпроевая кислота, наркотики, прокаинамид, этанол, амиодарон, анаболические стероиды, верапамил, изотретиноин, каптоприл, хлорамфеникол, кодеин, дапсон, дилтиазем, интерферон-альфа, интерлейкин-2, некоторые антибактериальные и противогрибковые препараты, неспецифические противовоспалительные препараты, пеницилламин, стрептокиназа, тиопентал, фуросемид, метотрексат, сульфасалазин, симвастатин, такролимус).

Возможные причины снижения результата:

присутствие оксалатов и мочевины, ингибирующих фермент,
лекарственные средства, снижающие активность ЛДГ (амикацин, аскорбиновая кислота, гидроксимочевина, дофибрат, эналаприл, метронидазол, налтрексон, противосудорожные препараты, цефотаксим).

Важные замечания

Ввиду неспецифичности данного анализа его результат должен трактоваться с учетом показателей других лабораторных исследований и клинической картины заболевания.
В диагностике острых процессов, сопровождающихся деструкцией ткани (инфаркта, некроза), необходимо учитывать изменения активности ЛДГ в плазме в течение некоторого времени после острого эпизода болезни.
Определение изоферментов ЛДГ помогает уточнить локализацию патологического процесса.
Основным лабораторным маркером инфаркта миокарда является тропонин I, а не ЛДГ.

Также рекомендуется

Аланинаминотрансфераза (АЛТ)
Аспартатаминотрансфераза (АСТ)
Креатинкиназа общая
Креатинкиназа MB
Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)
Фосфатаза щелочная общая
Тропонин I
Миоглобин

Кто назначает исследование?

Терапевт, кардиолог, онколог, врач общей практики.

Литература

Назаренко Г.И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. – 165-166.
Fischbach F.T., Dunning M.B. A Manual of Laboratory and Diagnostic Tests, 8th Ed. Lippincott Williams & Wilkins, 2008: 1344 p.
Wilson D. McGraw-Hill Manual of Laboratory and Diagnostic Tests 1st Ed Normal, Illinois, 2007: 347-348 pp.

Источник

Измерение уровней кардиомаркеров ускоряет и уточняет такого мероприятия, как диагностика инфаркта миокарда, а также возможность предсказать его дальнейшее развитие. Основные биохимические маркеры, которые использует диагностика инфаркта миокарда — миоглобин, тропонин I, тропонин Т, креатин-фосфокиназа и лактатдегидрогеназа.

Миоглобин

Миоглобин — кислородсвязывающий белок поперечно-полосатых скелетных мышц и миокарда. Его молекула содержит железо, структурно похожа на молекулу гемоглобина и отвечает за транспорт 02 в скелетных мышцах. Миоглобин является одним из самых первых маркеров повреждения миокарда, так как повышение его уровня в крови определяется уже через 2-4 часа после возникновения острого инфаркта миокарда. Пик концентрации достигается в срок до 12 часов, а затем в течение 1-2 суток снижается до нормы. В связи с тем, что выход свободного миоглобина в кровь может быть обусловлен рядом другим патологических состояний, для точной постановки диагноза инфаркта миокарда лишь одного этого маркера недостаточно.

Тропонины

Наиболее специфичные и надежные маркеры некроза миокарда — кардиальные тропонины Т и I (позволяют выявить даже самые незначительные повреждения миокарда).

Тропонины представляют собой белки, участвующие в процессе регуляции мышечного сокращения. Тропонин-I и тропонин-Т миокарда и скелетных мышц имеют структурные различия, что позволяет изолированно выделять их кардиоспецифичные формы методами иммуноанализа. Приблизительно 5% тропонина-I находится в свободном виде в цитоплазме кардиомиоцитов. Именно за счет этой фракции тропонин-I обнаруживается в плазме крови уже через 3-6 часов после повреждения сердечной мышцы. Большая же часть тропонина-I в клетке находится в связанном состоянии и при повреждении миокарда освобождается медленно. В результате увеличенная концентрация тропонина в крови сохраняется в течение 1 −2 недель. Обычно пик концентрации тропонина-I наблюдается на 14-20 часах после появления болей в груди. Приблизительно у 95% пациентов через 7 часов после развития острого инфаркта миокарда определяется увеличение концентрации тропонина-I.

Небольшой подъем уровня сердечного тропонина-I должен интерпретироваться со значительной осторожностью, так как это может быть обусловлено разными патологическими состояниями, вызывающими повреждение клеток миокарда. То есть увеличенный уровень тропонина изолированно не может служить основанием для постановки диагноза инфаркта миокарда.

Если у больного с подозрением на острый коронарный синдром без подъема сегмента ST повышен уровень тропонина Т и/или тропонина I, то такое состояние следует расценивать как инфаркт миокарда и проводить соответствующую терапию.

Определение тропонинов позволяет обнаружить повреждение миокарда примерно у трети больных, не имеющих повышения МВ-КФК. Для выявления или исключения повреждения миокарда необходимы повторные взятия крови и измерения в течение 6- 12 часов после поступления и после любого эпизода сильной боли в грудной клетке.

Креатинфосфокиназа (креатинкиназа)

Креатинфосфокиназа (креатинкиназа) — фермент, содержащийся в миокарде и скелетных мышцах (в небольшом количестве содержится в гладких мышцах матки, желудочно-кишечного тракта и головном мозге). В мозге и в почках содержится преимущественно изоэнзим ВВ (brain), в скелетных мышцах — ММ (muscle) и в сердце MB энзим. Наибольшей специфичностью обладает именно креатинкиназа MB. Имеется высокая корреляция между уровнем ее активности и массой некроза. При повреждении миокарда и скелетных мышц наблюдается выход фермента из клеток, приводящий к повышению активности креатинкиназы в крови. Через 2-4 часа после ангинозного приступа уровень креатинкиназы MB в крови значительно повышается, в связи с чем определение креатинфосфокиназы и креатинкиназы MB в крови широко применяется в ранней диагностике инфаркта миокарда.

Нормальный уровень креатинкиназы в крови у мужчин < 190 Ед/л и < 167 Ед/л у женщин. Нормальным содержанием креатинкиназы-МВ в крови считается 0-24 Ед/л. Креатинфосфокиназа (КФК) и ее изофермент MB КФК недостаточно специфичны, так как возможны ложноположительные результаты при травме скелетных мышц. Кроме того, имеет место значительное перекрывание между нормальными и патологическими сывороточными концентрациями указанных ферментов.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, участвующий в процессе окисления глюкозы и образовании молочной кислоты. Она содержится практически во всех органах и тканях человека. Больше всего ее содержится в мышцах. Лактат в норме образуется в клетках в процессе дыхания и, при полноценном снабжении кислородом, в крови не накапливается. Происходит его разрушение до нейтральных продуктов, после чего он выводится из организма. При гипоксических состояниях лактат накапливается, вызывая чувство мышечной усталости и нарушая тканевое дыхание.

Более специфично исследование изоэнзимов этого фермента ЛДГ1-5. Наибольшей специфичностью обладает ЛДГ1. При инфаркте миокарда специфично превышение соотношения ЛДГ1 и ЛДГ2 более 1 (в норме ЛДП/ЛДГ2 < 1). Норма лактатдегидрогеназы для взрослых составляет 250 Ед/л.

При некрозе миокарда повышение концентрации этих маркеров в сыворотке крови происходит не одновременно. Наиболее ранний маркер — миоглобин. Увеличение концентрации MB КФК и тропонина происходит несколько позже. Следует учитывать, что при пограничных уровнях кардиомаркеров существует следующая тенденция:

чем ниже их уровень, тем больше ложноположительных диагнозов;
чем выше, тем больше ложноотрицательных диагнозов.

Определение тропонина и кардиомаркеров

Экспресс диагностика инфаркта миокарда легко осуществима в любое время с помощью различных качественных тест-систем для определения «Тропонина Т». Результат определяется через 15 минут после нанесения крови на тест-полоску. Если тест положительный и появилась вторая полоса, то уровень тропонина превышает 0,2 нг/мл. Следовательно, инфаркт есть. Чувствительность и специфичность этого теста более 90%.

Изменения других лабораторных показателей

Повышение уровня АсАТ отмечается у 97-98% больных с крупноочаговым инфарктом миокарда. Повышение определяется через 6-12 часов, достигая максимума через 2 суток. Показатель обычно нормализуется на 4-7 день от начала заболевания.

При развитии инфаркта миокарда отмечается увеличение числа лейкоцитов в крови, повышение скорости оседания эритроцитов (СОЭ), возрастание уровня гамма-глобулинов, снижение уровня альбумина, положительная проба на С-реактивный белок.

Лейкоцитоз наблюдается приблизительно у 90% больных. Выраженность его в определенной степени зависит от обширности инфаркта (в среднем 12- 15×109/л). Лейкоцитоз появляется через несколько часов от начала болевого приступа, достигая максимума на 2-4 день и, в неосложненных случаях, постепенно снижаясь до нормы в течение недели. Лейкоцитоз преимущественно обусловлен увеличением числа нейтрофилов.

При инфаркте миокарда СОЭ начинает увеличиваться на 2-3-й день, достигая максимума на 2-й неделе. Возвращение к исходному уровню происходит в течение 3-4 недель. В целом эти изменения свидетельствуют о существовании воспаления или некроза в организме и лишены какой-либо органоспецифичности.
Эхокардиография при инфаркте миокарда

Эхокардиография — неинвазивный метод, с помощью которого можно поручить достоверную информацию о состоянии регионарной и общей сократительной функции миокарда, изучить движение крови в полостях сердца, а также изучить структуру и функции его клапанного аппарата. С помощью эхокардиографии возможно получение сведений о таких показателях, как сердечный выброс, конечно-систолический и конечно-диастолический объемы левого желудочка, фракция выброса и др.

Эхокардиография, применительно к диагностике острых коронарных синдромов, позволяет:

исключить или подтвердить диагноз острого инфаркта миокарда;
идентифицировать не ишемические состояния, вызывающие боль в грудной клетке;
оценить кратковременный и долгосрочный прогноз;
идентифицировать осложнения острого инфаркта.

Инфаркт миокарда вызывает нарушения локальной сократимости левого желудочка разной степени выраженности. Структура ткани в области с нарушенной сократимостью может указать на давность инфаркта. Нередко на границе с нормальными сегментами видна резкая демаркационная линия. Граница между акинетичным и нормальным миокардом иногда хорошо визуализируется.

Для появления сегментарного нарушения сократимости миокарда, определимого при помощи эхокардиографии, необходимо повреждение более 20% толщины стенки желудочка. Могут быть определены локализация и распространенность инфаркта миокарда.

Эхокардиография особенно полезна в ранние сроки. Легко идентифицируются дисфункция митрального клапана, протяженность инфаркта, пристеночный тромб и механические осложнения инфаркта миокарда. Во время эпизода ишемии миокарда могут быть обнаружены локальная гипокинезия или акинезия стенки левого желудочка. После исчезновения ишемии может отмечаться восстановление нормальной сократимости.

Количество вовлеченных сегментов, полученное при оценке сократительной способности стенки сердца, как мера остаточной функции левого желудочка имеет раннее и позднее прогностическое значение при предсказании возможности осложнений и выживаемости. Истончение стенки левого желудочка указывает на ранее перенесенный инфаркт миокарда. При хорошей визуализации, когда виден весь эндокард, нормальная сократимость левого желудочка почти исключает инфаркт миокарда.

Источник